Білки - складні азотовмісні біополімери, мономерами яких служать амінокислоти (органічні сполуки, що містять карбоксильну та аміногрупи).

Їхня біологічна роль різноманітна.

Білки виконують в організмі пластичні, каталітичні, гормональні, транспортні та інші функції, а також забезпечують специфічність, як передає Інтернет-видання для дівчат та жінок віком від 14 до 35 років.. net Значення білкового компонента харчування полягає, перш за все, в тому, що він є джерелом амінокислот.

Амінокислоти поділяються на есенціальні та неесенціальні залежно від того, чи можлива їх освіта в організмі з попередників. До незамінних амінокислот відносяться гістидин, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, триптофан і валін, а також цистеїн і тирозин, що синтезуються відповідно з метіоніну та фенілаланіну..

9 замінних амінокислот (аланін, аргінін, аспаргінова та глутамінова кислоти, глутамін, гліцин, пролін та серії) можуть бути відсутніми в раціоні, оскільки здатні утворюватися з інших речовин. В організмі також існують амінокислоти, які продукуються шляхом модифікації бічних ланцюгів перерахованих вище (наприклад, компонент колагену - гідроксипролін - і скорочувальних білків м'язів - 3-метилгістидин).

Більшість амінокислот мають ізомери (D- та L-форми), з яких тільки L-форми входять до складу білків людського організму.. D-форми можуть брати участь у метаболізмі, перетворюючись на L-форми, проте утилізуються набагато менш ефективно.

За хімічною будовою амінокислоти поділяються на двоосновні, двокислотні та нейтральні з аліфатичними та ароматичними бічними ланцюгами, що має важливе значення для їх транспорту, оскільки кожен клас амінокислот має специфічні переносники.. Амінокислоти з аналогічною будовою зазвичай вступають у складні, часто конкурентні взаємини.

Так, ароматичні амінокислоти (фенілаланін, тирозин і триптофан) близькоспоріднені між собою. Хоча фенілаланін є незамінною, а тирозин синтезованою з нього замінною амінокислотою, наявність тирозину в раціоні начебто «зберігає» фенілаланін.

Якщо фенілаланіну недостатньо, або його метаболізм порушений (наприклад, при дефіциті вітаміну С), тирозин стає незамінною амінокислотою.. Подібні взаємини характерні і для сірковмісних амінокислот: незамінною — метіоніну, і цистеїну, що утворюється з нього..

Наведемо інший приклад. Триптофан в ході перетворень, для яких необхідний вітамін В6 (піридоксин), включається до структури нікотинамідаденіндінуклеотиду (НАД) і нікотинамідаденіндінуклеотидфосфату (НАДФ), тобто дублює роль ніацину. Приблизно половина звичайної потреби в ніацині задовольняється за рахунок триптофану: 1 мг ніацину їжі еквівалентний 60 мг триптофану. Тому стан пелагри може розвиватися не тільки при нестачі вітаміну РР в раціоні, але і при нестачі триптофану або порушенні його обміну, у тому числі внаслідок дефіциту піридоксину..

Амінокислоти також поділяються на глюкогенні та кетогенні, залежно від того, чи можуть вони за певних умов ставати попередниками глюкози або кетонових тіл (табл.. 1).

Таблиця 3. Класифікація амінокислот Амінокислоти Есенційні амінокислоти Неесенційні амінокислоти Аліфатичні Валін (Г), Лейцин (К), Ізолейцин (Г, К) Гліцин (Г), Аланії (Г) Двоосновні Лізин (К); * - гістидин незамінний у дітей до року; — «умовно незамінні» амінокислоти (можуть синтезуватися з фенілаланіну та метіоніну).

Надходження азотовмісних речовин з їжею відбувається в основному за рахунок білка і, у менш значних кількостях, вільних амінокислот та інших сполук. У тваринній їжі основна кількість азоту міститься у вигляді білка. У продуктах рослинного походження більша частина азоту представлена \u200b\u200bнебілковими сполуками, а також міститься безліч амінокислот, які не зустрічаються в організмі людини і часто не можуть метаболізуватися їм.

Людина не потребує надходження з їжею нуклеїнових кислот. Пуринові та піримідинові основи синтезуються в печінці з амінокислот, а надлишок цих основ, що надійшов з їжею, виводиться у вигляді сечової кислоти..

У синтезі піримідинових кілець бере участь вітамін В12, для утворення пуринових структур необхідна фолієва кислота. Саме тому дефіцит цих нутрієнтів відбивається, перш за все, на органі з високим рівнем проліферації, де йде найінтенсивніший синтез нуклеїнових кислот – кровотворної тканини..

Звичайний (але не оптимальний) щоденний прийом білка у середньої людини становить приблизно 100 г. До них приєднується приблизно 70 г білка, що секретується в порожнину шлунково-кишкового тракту. З цієї кількості абсорбується близько 160 г. Самим організмом на добу синтезується в середньому 240-250 г білка. Така різниця між надходженням та ендогенним перетворенням свідчить про активність процесів ресинтезу.. 1).

Примітки: АК - амінокислоти. У людини з масою тіла 62,5 кг вміст загальний білок – 10,9 кг (17,5 %), 240 г білка щодня синтезується та розпадається. 1 - абсорбція вільних амінокислот та пептидів після перетравлення; 2 - надходження амінокислот до печінки; 3 - синтез білків печінки та плазми, у тому числі альбуміну; 4 - катаболізм зайвих амінокислот; 5 - розподіл амінокислот у стані спокою; 6 - надходження в м'язи, підшлункову залозу, епітеліальні клітини.; 7 - екскреція азоту в різних формах.

Для здорової людини характерний стан азотної рівноваги, коли втрати білка (з сечею, калом, епідермісом тощо). ) відповідають його кількості, що надійшла з їжею. При переважанні катаболічних процесів виникає негативний азотний баланс, який характерний для низького споживання азотовмісних речовин (низькобілкові раціони, голодування, порушення абсорбції білка) та багатьох патологічних процесів, що викликають інтенсифікацію розпаду (пухлини, опікова хвороба тощо).

При домінуванні синтетичних процесів кількість азоту, що вводиться, переважає над його виведенням і виникає позитивний азотний баланс, характерний для дітей, вагітних жінок і реконвалесцентів після тяжких захворювань..

Після проходження ентерального бар'єру білки надходять у кров у вигляді вільних амінокислот. Слід зазначити, що клітини слизової оболонки шлунково-кишкового тракту можуть метаболізувати деякі амінокислоти (у тому числі глутамінову кислоту та аспаргінову кислоту до аланіну).

Здатність ентероцитів видозмінювати ці амінокислоти, можливо, дозволяє уникнути токсичного ефекту при їх надмірному введенні.

Амінокислоти, що надійшли в кров при перетравленні білка, так і синтезовані в клітинах, у крові утворюють вільний пул амінокислот, що постійно оновлюється, і становить близько 100 г.

75% амінокислот, що знаходяться в системній циркуляції, представлені амінокислотами з ланцюгами, що гілкуються (лейцином, ізолейцином і валіном).. З м'язової тканини в кровотік виділяються аланін, який є основним попередником синтезу глюкози, та глутамін.. Багато вільних амінокислот піддаються трансформації в печінці..

Частина вільного пулу інкорпорується в білки організму і при їхньому катаболізмі знову надходить у кровотік. Інші безпосередньо піддаються катаболічним реакціям. Деякі вільні амінокислоти використовуються для синтезу нових азотовмісних сполук (пурину, креатиніну, адреналіну) і надалі деградують, не повертаючись у вільний пул, у специфічні продукти розпаду.

Печінка забезпечує сталість вмісту різних амінокислот у крові.. Вона утилізує приблизно 1/3 всіх амінокислот, що надходять в організм, що дозволяє запобігти стрибкам у їх концентрації залежно від харчування..

Першорядна роль печінки в азотному та інших видах обміну забезпечується її анатомічним розташуванням - продукти перетравлення потрапляють по ворітній вені безпосередньо в цей орган. Крім того, печінка безпосередньо пов'язана з екскреторною системою – біліарним трактом, що дозволяє виводити деякі сполуки у складі жовчі..

Гепатоцити - єдині клітини, що мають повний набір ферментів, що беруть участь в амінокислотному обміні. Тут виконуються всі основні процеси азотного метаболізму: розпад амінокислот для вироблення енергії та забезпечення глюконеогенезу, утворення замінних амінокислот та нуклеїнових кислот, знешкодження аміаку та інших кінцевих продуктів. Печінка є основним місцем деградації більшості незамінних амінокислот (за винятком амінокислот з розгалуженими ланцюгами).

Синтез азотовмісних сполук (білка та нуклеїнових кислот) у печінці дуже чутливий до надходження їх попередників з їжі. Після кожного прийому їжі настає період підвищеного внутрішньопечінкового синтезу білків, у тому числі альбуміну.. Аналогічне посилення синтетичних процесів відбувається і у м'язах..

Ці реакції пов'язані, перш за все, з дією інсуліну, який секретується у відповідь на введення амінокислот та/або глюкози. Деякі амінокислоти (аргінін і амінокислоти з розгалуженими ланцюгами) посилюють продукцію інсуліну більшою мірою, ніж інші. Інші (аспаргін, гліцин, серії, цистеїн) стимулюють секрецію глюкагону, який посилює утилізацію амінокислот печінкою та впливає на ферменти глюконеогенезу та амінокислотного катаболізму..

Завдяки цим механізмам відбувається зниження рівня амінокислот у крові після надходження їх із їжею.. Дія інсуліну найбільш виражена для амінокислот, що містяться в кровотоку у вільному вигляді (амінокислоти з розгалуженими ланцюгами), і малозначуща для тих, що транспортуються у зв'язаному (триптофан). Зворотний інсулін впливають на білковий метаболізм надають глюкокортикостероїди..

Печінка має підвищену швидкість синтезу і розпаду білків, в порівнянні з іншими тканинами організму (крім підшлункової залози).. Це дозволяє синтезувати «на експорт», а також швидко забезпечувати лабільний резерв амінокислот у період недостатнього харчування за рахунок розпаду власних білків..

Особливість внутрішньопечінкового білкового синтезу полягає в тому, що він посилюється під дією гормонів, які в інших тканинах справляють катаболічний ефект.. Так, при голодуванні білки м'язів, для забезпечення організму енергією, піддаються розпаду, а в печінці одночасно посилюється синтез білків, які є ферментами глюконеогенезу та сечовиноутворення..

Прийом їжі з надлишком білка.

Прийом їжі, що містить надлишок білка, призводить до інтенсифікації синтезу в печінці та м'язах, утворенню надлишкових кількостей альбуміну та деградації надлишку амінокислот до попередників глюкози та ліпідів.. Глюкоза та тригліцериди утилізуються як пальне або депонуються, а альбумін стає тимчасовим сховищем амінокислот та засобом їх транспортування у периферичні тканини..

При голодуванні рівень альбуміну прогресивно знижується, а за наступної нормалізації надходження білка повільно відновлюється.. Тому, хоча альбумін і є показником білкової недостатності, він низькочутливий і оперативно не реагує на зміни в харчуванні..

7 з 10 есенціальних амінокислот деградують у печінці - або утворюючи сечовину, або згодом використовуючись у глюконеогенезі.

Сечовина переважно виділяється із сечею, але частина її надходить у просвіт кишечника, де піддається уреазному впливу мікрофлори. Амінокислоти з розгалуженими ланцюгами катаболізуються в основному в нирках, м'язах і головному мозку.

М'язи синтезують щодня 75 г білка. Середня людина містить 40% від усього білка організму.. Хоча білковий метаболізм відбувається тут дещо повільніше, ніж в інших тканинах, м'язовий білок є найбільшим ендогенним амінокислотним резервом, який при голодуванні може використовуватися для глюконеогенезу..

8 відсутність їжі синтез альбуміну та м'язового білка сповільнюється, але продовжується деградація амінокислот. Тому на початковому етапі голодування м'язи втрачають амінокислоти, які йдуть на енергетичні потреби.. Надалі організм адаптується до відсутності нових надходжень амінокислот (знижується потреба в глюконеогенезі, що залежить від білка за рахунок використання енергетичного потенціалу кетонових тіл) і втрата білка мускулатури зменшується.

М'язи є основною мішенню впливу інсуліну: тут під його впливом посилюється надходження амінокислот, збільшується синтез м'язового білка та знижується розпад..

У процесі перетворень у м'язах утворюються аланін та глутамін, їх умовно можна вважати транспортними формами азоту.. Аланін безпосередньо з м'язів потрапляє в печінку, а глутамін спочатку надходить у кишечник, де частково перетворюється на аланін.. Оскільки в печінці з аланіну відбувається синтез глюкози, що частково забезпечує м'яз енергією, що виходить кругообіг отримав назву глюкозо-аланінового циклу.

До азотовмісних речовин м'язів також відносяться високоенергетичний креатин-фосфат і продукт його деградації креатинін. Екскреція креатиніну зазвичай розглядається як міра м'язової маси..

Однак це з'єднання може надходити в організм з високобілковою їжею і впливати на результати дослідження вмісту його в сечі. Продукт розпаду міофібрилярних білків - 3-метилгістидин екскретується з сечею протягом короткого часу і є досить точним показником швидкості розпаду в м'язах - при м'язовому виснаженні швидкість його виходу пропорційно знижується.

Нирки не тільки виводять кінцеві продукти азотного розпаду (сечовину, креатинін та ін.). ), але є додатковим місцем ресинтезу глюкози з амінокислот, а також регулюють утворення аміаку, компенсуючи надлишок іонів водню в крові.

Глюконеогенез та функціонування кислотно-лужної регуляції тісно скоординовані, оскільки субстрати цих процесів з'являються при дезамінуванні амінокислот: вуглець для синтезу глюкози та азот – для аміаку. Існує навіть думка, що саме виробництво глюкози є основною реакцією нирок на ацидоз, а утворення аміаку відбувається вдруге.

Для нервової тканини характерні вищі концентрації амінокислот, ніж у плазмі. Це дозволяє забезпечити мозок достатньою кількістю ароматичних амінокислот, які є попередниками нейромедіаторів..

Деякі замінні амінокислоти, такі як глутамат (з якого за участю піридоксину утворюється гамма-аміномасляна кислота (ГАМК)) і аспартат, також мають вплив на збудливість нервової тканини. Їхня концентрація тут висока, при цьому замінні амінокислоти здатні синтезуватися і на місці..

Специфічну роль відіграє триптофан, що є попередником серотоніну.. Саме з підвищенням концентрації триптофану (а, отже, і серотоніну) пов'язана сонливість після їжі. Такий ефект особливо виражений при прийомі великих кількостей триптофану спільно з вуглеводною їжею..

Підвищена секреція інсуліну знижує рівень у крові амінокислот з розгалуженими ланцюгами, які при подоланні бар'єру кров - мозок мають конкурентні взаємини з ароматичними, але в той же час не впливає на концентрацію пов'язаного з альбуміном триптофану. Завдяки подібним ефектам препарати триптофану можуть використовуватись у психіатричній практиці..

Обмеження ароматичних амінокислот у раціоні у зв'язку з їх впливом на центральну нервову систему має профілактичне значення при веденні пацієнтів з печінковою енцефалопатією..

Елементні амінокислотні дієти з переважним вмістом лейцину, ізолейцину, валіну та аргініну допомагають уникнути розвитку білкової недостатності у гепатологічних хворих, і водночас не призводять до виникнення печінкової коми..

Основні пластичні функції протеїногенних амінокислот перераховані в таблиці.

Таблиця 3. Основные функции аминокислот Аминокислоты  Основные функции  Алании  Предшественник глюконеогенеза, переносчик азота из периферических тканей в печень  Аргинин  Непосредственный предшественник мочевины  Аспаргановая кислота  Предшественник глюконеогенеза, предшественник пиримидина, используется для синтеза мочевины  Глутаминовая кислота  Донор аминогрупп для многих реакций, переносчик азота (проникает через мембраны легче, чем. Барановський.

medbe. ru.